Медицинский сайт. Тибетская медицина.

Ідея такого роду була частково реалізована. Baker Із співробітниками (1967, 1968), які вивчали порівняльне гальмування активності ТГФК-дегидрогеназ з печінки голублячи, з Е. coli, E. coli, інфікованою фагом Тг, щурячої саркоми Уокера 256 і з лейкозних кліток L1210/FR-8 у мишей у присутності різних 2,4-диами-нопиримидинов і заміщених триазинов.
Виявилось, що чутливість різної ТГФК-дегидрогеназ до похідних триазинов, що має об’ємний заступник у складі першого фенільного кільця, відрізняється більш ніж в 270 разів і залежить від взаємодії заступника з гідрофобною ділянкою молекули ферменту за межами активного центру. Burchall і Hitchings (1965) знайшли, що 2,4-диамино-5-(3, 4, 5-триметоксибензил) -пиримидин, що отримав тривіальну назву «Триметоприм», в 50 000 разів активніше гальмує бактерійну ТГФК-де-гидрогеназу в порівнянні з ТГФК-дегидрогеназами з тканин ссавців. Ці автори, визначали, проте, концентрацію інгібітору, що викликає гальмування активності ферменту на 50%- Дійсні величини Ki для ТГФК-дегидрогеназ з різних джерел при порівняльному вивченні інгібіторів визначені не були. Слід зазначити, що в даний час накопичуються вказівки про істотну відмінність кінетики ТГФК-дегидрогеназ, виділеної з різних біологічних об’єктів. Відмінності між індивідуальною ТГФК-дегидрогеназами в кінетичних особливостях реакції (спорідненість до субстратів, порядок їх приєднання до активного центру, швидкість перетворення проміжних комплексів), що каталізує, можуть зумовлювати різкі відмінності в чутливості до різного типу інгібіторам ферменту і служити основою для синтезу антиметаболитов. Дослідження в цьому напрямі, поза сумнівом, принесуть важливі практичні результати.